存在于血漿中的一類具有抗體活性的或化學結(jié)構(gòu)與抗體相似的球蛋白。人和動物的免疫血清中的免疫球蛋白極不均一，其組成、結(jié)構(gòu)、大小、電荷、生物學活性等都有很大差異，約占機體全部血清蛋白的20～25％。目前已在人、小鼠等血清中先后分純得到5類免疫球蛋白，1968年，世界衛(wèi)生組織統(tǒng)一命名為免疫球蛋白G（IgG）、免疫球蛋白M（IgM）、免疫球蛋白A（IgA）、免疫球蛋白D（IgD）、免疫球蛋白E（IgE）。各類免疫球蛋白的化學結(jié)構(gòu)雖有不同，但都是由二硫鍵連接的四條多肽鏈組成。其中一對多肽鍵較長，約含有450個氨基酸，分子量為50000道爾頓，稱為重鏈（H鏈）；另一對多肽鏈較短，約含有214個氨基酸，分子量約為25000道爾頓，稱為輕鏈（L鏈）。兩條相同的重鏈由二硫鍵連接起來，呈Y型；兩條相同的輕鏈則由二硫鍵連接在其氨基端（N端）的兩側(cè)，形成對稱的高分子結(jié)構(gòu)。這種四肽鏈結(jié)構(gòu)稱為單體。各類免疫球蛋白重鏈的結(jié)構(gòu)及抗原均不相同。不同的重鏈分別以希臘字母γ、α、μ、δ、和ε表示。并以此將免疫球蛋白相應地分為IgG、 IgA、 IgM、IgD和IgE五類。而輕鏈則只有兩種類型，即κ及λ。每一個Ig分子中，兩條輕鏈及兩條重鏈都是同型的。
單體的每條重鏈或輕鏈均可分為兩部分，即可變區(qū)和穩(wěn)定區(qū)。多肽鏈N端輕鏈的1/2與重鏈的1/4，氨基酸排列順序隨抗體特異性的不同而有所變化，稱為可變區(qū)（V區(qū)）。該區(qū)的多肽鏈折疊形成抗原結(jié)合點�？贵w的不同特異性，可由重鏈及輕鏈V區(qū)中氨基酸性質(zhì)及順序的改變而體現(xiàn)。多肽鏈羧基端（C端）輕鏈的1/2及重鏈的3/4氨基酸排列順序比較穩(wěn)定，稱為穩(wěn)定區(qū)（C區(qū)）。免疫球蛋白的免疫原性、穿過胎盤及結(jié)合補體等生物學特性，一般認為是在C區(qū)。所有的輕鏈都有兩個功能區(qū)，即VL區(qū)和CL區(qū)；而重鏈則不相同。IgG、IgA及IgD的重鏈各有一個V功能區(qū)（VH區(qū)）和三個C功能區(qū)（CH1區(qū)、CH2區(qū)、CH3區(qū)）、而IgM及IgE的重鏈多一個C功能區(qū)，即CH4區(qū)�，F(xiàn)一般認為，CH1、CL區(qū)是遺傳標志所在區(qū)；CH3區(qū)是補體活化部位，并有通過胎盤的作用，CH3區(qū)又是固定組織細胞的部位；CH3及CH4還可參與I型變態(tài)反應。另外，在CH1及CH2之間還有一樞紐區(qū)或稱絞鏈區(qū)。該區(qū)富含脯氨酸，對木瓜蛋白酶及胃蛋白酶敏感，具有彈性，可自由折疊及展開至180度。絞鏈區(qū)與抗體分子的變構(gòu)有關(guān)。
如用木瓜蛋白酶處理Ig，可在絞鏈區(qū)斷開，形成兩個Fab段和一個Fc段。Fab段能與抗原結(jié)合，不過它是單價的。在體外條件下不能形成肉眼可見的結(jié)合反應。Fc為結(jié)晶片段、無抗體活性，但具有穿過胎盤（IgG）、結(jié)合補體、結(jié)合細胞等性質(zhì)。如用胃蛋白酶IgG分子的構(gòu)型變化處理Ig，可從Ig絞鏈區(qū)二硫鏈的C端切開，將Ig分成一個由二硫鍵連接的含有兩個Fab的片段，其功能與Fab相同，但能與相應抗原形成肉眼可見的結(jié)合反應。余下的部分是小于Fc段的多肽鏈，不再具有任何生物學活性。通過對Ig水解片段的研究，不僅對闡明Ig的結(jié)構(gòu)和生物學特性有重要理論意義，對制備免疫制品和臨床治療也有重要意義。如白喉或破傷風抗毒素經(jīng)胃蛋白酶降解后，可降低其引起變態(tài)反應的能力。而丙種球蛋白經(jīng)降解后，可用以靜脈注射。
免疫球蛋白在漿細胞中進行生物合成。漿細胞核中的DNA將合成Ig的信息轉(zhuǎn)錄給mRNA，mRNA進入細胞質(zhì)到達核糖體，在tRNA的參與下，再將信息翻譯成免疫球蛋白。由于抗體形成細胞的遺傳性有所不同，所以，即使是同一種抗原免疫機體，產(chǎn)生的免疫球蛋白在抗原決定簇上也有差別。免疫球蛋白的這種差異，可通過血清學反應來測定及分類。