免疫球蛋白(immunoglobulim,Ig)是指具有抗體活性或化學結構與抗體相似的球蛋白。
免疫球蛋白普遍存在于哺乳動物和人類的血液、組織液和外分泌中。人體的免疫球蛋白主要有五類:IgM、IgA、IgG、IgD、IgE。
抗體是具有4條多肽鏈的對稱結構,其中2條較長、相對分子量較大的相同的重鏈(H鏈);2條較短、相對分子量較小的相同的輕鏈(L鏈)。鏈間由二硫鍵和非共價鍵聯(lián)結形成一個由4條多肽鏈構成的單體分子。輕鏈有κ和λ兩種,重鏈有μ、δ、γ、ε和α五種。
整個抗體分子可分為恒定區(qū)和可變區(qū)兩部分。在給定的物種中,不同抗體分子的恒定區(qū)都具有相同的或幾乎相同的氨基酸序列?勺儏^(qū)位于"Y"的兩臂末端。在可變區(qū)內有一小部分氨基酸殘基變化特別強烈,這些氨基酸的殘基組成和排列順序更易發(fā)生變異區(qū)域稱高變區(qū)。高變區(qū)位于分子表面,最多由17個氨基酸殘基構成,少則只有2
抗體的L鏈是由C、V、J三個基因簇編碼的,H鏈由C、V、D、J四個基因簇編碼的。V是編碼可變區(qū),有300個種類;D編碼高變區(qū),有15
克隆選擇學說:淋巴細胞在與抗原接觸前就已經(jīng)存在多種多樣的與抗原專一性結合的受體,一種細胞帶一種受體,進入機體的抗原選擇性的結合其中的個別淋巴細胞,使之活化,增殖產生大量帶有同樣受體的細胞群,分泌同樣的抗體。
當抗原進入體內,在機體中就會誘導出針對不同抗原決定簇的多種抗體,如果要把這些抗體一一分開,用現(xiàn)有的生物化學或物理化學方法是根本辦不到的。1975年科勒(Koehller)和米爾斯坦(Milstein)將小鼠免疫細胞與腫瘤細胞融合,培養(yǎng)出既能迅速生長繁殖又可分泌特異性抗體的雜交瘤細胞。從而獲得針對某一特殊抗原決定簇的單克隆抗體。
(四)抗體的作用
(1)沉淀和凝集
可溶性抗原、細胞表面抗原(血液凝集)
(2)補體反應
(3)K細胞的激活
Ag-Ab結合后,K細胞表面受體能和抗原表面的受體結合,將抗原殺死。